Wada molekularna spektryny w podgrupie pacjentów z dziedziczną eliptocytozą. Zmiany w podjednostce alfa związane z samoasocjacją spektrofotometru.

Dziedziczna eliptocytoza (HE) jest klinicznie i biochemicznie heterogenną grupą chorób charakteryzujących się eliptycznymi erytrocytami i dziedziczonym autosomalnie dominującym sposobem dziedziczenia. Podczas gdy samo asocjacja heterodimerów spektralnych do tetramerów jest wadliwa w subpopulacji pacjentów z HE, oznaczonych HE [SpD-SpD], w innych jest normalna. Zbadaliśmy wzór peptydu wytwarzany przez ograniczone trypsynowe trawienie ekstraktów z wyciągów od pacjentów z HE [SpD-SpD] w celu ustalenia, czy defekty funkcjonalne w samoocenicie spektralnej mogą być skorelowane ze zmianami strukturalnymi w cząsteczce spektryny. Chociaż wzór peptydu wytwarzany przez ograniczone trypsynowe trawienie ekstraktów z wyciągów z pacjentów z HE z prawidłową samooceną spektralną był nie do odróżnienia od wzorca od kontrolnych normalnych ochotników, to trawienie ekstraktów z widm z pacjentów z HE [SpD-SpD] wykazywało odtwarzalne zmniejszenie w domenie 80 000-D podjednostki alfa, która bierze udział w samoasocjowaniu dimeru spektryny. Zmniejszenie fragmentu 80 000-D wiązało się ze wzrostem fragmentu o 74000-D w ośmiu z dziewięciu rodzin lub w jednej rodzinie ze wzrostem liczby fragmentów o 46 000 i 17 000 D. Te nietypowe wzory peptydów były podobne do tych w wcześniej zgłaszano w dwóch wariantach dziedzicznej piropikotilocytozy (HPP), która również wykazywała wadliwe samoasocjowanie spektryny. Dane te wskazują, że dwa odrębne warianty strukturalne podjednostki alfa-spektryny są związane z defektywnym samoasocjowaniem heterodimerów spektraminy w subpopulacji pacjentów HE.
[hasła pokrewne: zespół pradera williego, ziarniak pachwinowy, złamanie collesa ]