Ludzkie alloantygeny płytek krwi Br (a) i Brb są związane z polimorfizmem pojedynczego aminokwasu na glikoproteinie Ia (podjednostka integryny alfa 2).

Ludzki kompleks GPIa / IIa, znany również jako integryna alfa 2 beta 1, służy jako główny receptor dla kolagenu w płytkach krwi i innych typach komórek. Oprócz swojej roli w adhezji płytek do macierzy pozakomórkowej, GPIa / IIa jest również znany z klinicznie ważnej determinanty aloantygenowej Br (a) i Brb, co może prowadzić do niszczenia płytek krwi za pośrednictwem przeciwciała. Badania immunochemiczne wykazały, że antygenowe epitopy Br są zlokalizowane wyłącznie na podjednostce GP la i nie zależą od reszt kwasu sialowego. W celu zdefiniowania polimorfizmu odpowiedzialnego za technikę PCR z płytkami krwi alfaantygenów stosowano do amplifikacji transkryptów mRNA GPIa. Analiza sekwencji nukleotydów zamplifikowanego cDNA płytkowego GPIa z osobników Br (a / a) i Brb / b ujawniła pojedynczy polimorfizm A <-> G przy podstawie 1648. Analiza RFLP MnlI cDNA od serologicznie określonych osobników potwierdziła, że ten polimorfizm segreguje z Fenotyp Br. Ta pojedyncza zmiana zasady powoduje zastąpienie Lys (AAG) w Br (a) Glu (GAG) w Brb w reszcie aminokwasowej 505 Pomimo odwrócenia w tym położeniu, nie stwierdziliśmy żadnej różnicy w zdolności homozygotycznych płytek Bra i Brb do przylegania do kolagenów typu I, III lub V, a także alloprzeciwciała anty-Bra lub anty-Brb nie kolidowały z adhezją płytek do któregokolwiek z tych fibrylarnych kolagenów. Identyfikacja podstawienia nukleotydów, która definiuje system alloantygenowy Bra / Brb, pozwoli teraz na rozpoznanie fenotypu Br zarówno przed jak i po urodzeniu.
[więcej w: ziarnica złośliwa i chłoniaki nieziarnicze, mielopatia szyjna objawy, seronegatywne zapalenie stawów ]